Fehérjék alapjai

A fehérjék négy elemből állnak: szén, hidrogén, oxigén, nitrogén, plus kén. Ezekből az elemekből aminosavak épülnek fel, amiből 20 féle létezik.

Minden aminosav két részből áll: egy aminocsoportból és egy karboxilcsoportból. A különbség közöttük az oldalláncban (R-csoportban) van, ami szerint apoláris, semleges, savas vagy bázikus csoportokba sorolhatjuk őket.

Az esszenciális aminosavak (9 darab) olyan építőelemek, amiket a szervezet nem tud előállítani, ezért táplálékkal kell bevinni. Az állati fehérjék teljes biológiai értékűek, mert mind a 9 esszenciális aminosavat tartalmazzák, míg a növényi fehérjék többsége nem.

Az aminosavak peptidkötéssel kapcsolódnak össze, ami vízkilépéssel (kondenzációval) jön létre. A fehérjék felépülése: dipeptid (2 aminosav) → tripeptid (3 aminosav) → oligopeptid → polipeptid → fehérje.

Fontos: A fehérjék óriásmolekulák, amelyek jellegzetes térszerkezettel rendelkeznek!

Fehérjék szerkezete

A fehérjeszerkezet négy szinten értelmezhető, és mindegyik meghatározza a fehérje működését.

Az elsődleges szerkezet az aminosavak sorrendje a molekulában. A másodlagos szerkezet kétféle lehet: α-hélix (nagy térkitöltésű oldalláncok esetén) vagy β-redő (kis térkitöltésű oldalláncok esetén). Ezeket hidrogénkötések rögzítik.

A harmadlagos szerkezet a teljes polipeptidlánc térbeli elrendeződése. Kétféle típus létezik: globuláris (gombolyagszerű, vízben oldódik, pl. enzimek) és fibrilláris (szálas, vízben nem oldódik, pl. kollagén, keratin).

A negyedleges szerkezet csak több alegységből álló fehérjéknél létezik, mint például a hemoglobin, ami 4 alegységből áll.

Jegyezd meg: Minden szerkezeti szint befolyásolja a fehérje működését - ha valamelyik sérül, a fehérje elveszíti funkcióját!

Fehérjék típusai és tulajdonságai

A fehérjéket két fő csoportra osztjuk: proteinek (egyszerű fehérjék, csak aminosavak) és proteidek (összetett fehérjék, más anyagokat is tartalmaznak).

A proteidek közé tartoznak a glikoproteidek (pl. vércsoportfehérjék), lipoproteidek (lipidszállító fehérjék), nukleoproteidek (NAD, FAD tartalmú), foszforproteidek (kazein) és metalloproteidek (hemoglobin, citokrómok).

A fehérjék érzékenyek a környezeti változásokra: hőmérséklet, pH, sugárzás mind befolyásolja őket. Denaturáció esetén elveszítik térszerkezetüket és biológiai aktivitásukat. A koaguláció során kicsapódnak - ez lehet visszafordítható vagy visszafordíthatatlan.

A fehérjék biológiai jelentősége hatalmas: membránalkotók, tartaléktápanyagok, izomalkotók, enzimek, hormonok (inzulin), immunglobulinok, szállító fehérjék (hemoglobin), véralvadásban szerepet játszó fehérjék.

Tudtad: A stresszfehérjék "dajkaként" működnek - segítenek a többi fehérjének megőrizni helyes szerkezetét!

Fehérjék szerepe és vizsgálata

A fehérjék további fontos szerepei: szabályozó fehérjék (génműködés irányítása) és prionok (fertőző fehérjék, pl. kergemarhakór okozója).

A biokatalizátorok (enzimek) kisebb aktiválási energiájú reakcióutat nyitnak meg, így a folyamatok gyorsabban játszódnak le normál testhőmérsékleten is.

A fehérjék kicsapása kétféle lehet. Reverzibilis kicsapást okoznak a könnyűfémsók, ammónium-szulfát vagy híg alkohol - ezek csak a hidrátburkot vonják el, hígításra visszaoldódnak.

Irreverzibilis kicsapást okoznak a nehézfémsók, kémhatás-változás, szerves oldószerek vagy hő - ezek elsőrendű kötéseket alakítanak ki, nem fordítható vissza.

A fehérjék kimutatása két fő reakcióval történik: biuret-reakció (lúgos közegben rézionokkal lila szín, minden fehérjére jellemző) és xantoprotein-reakció (aromás aminosavakat tartalmazó fehérjék salétromsavval sárgulnak).

Emlékezz: A tojásfehérje és a tej is adja mindkét kimutatási reakciót!

Enzimek működése

Az enzimek biokatalizátor szerepű fehérjék, amelyek testhőmérsékleten is lehetővé teszik a gyors kémiai reakciókat.

Az aktív centrum az enzim azon része, ahol a katalízis zajlik. Az enzim-szubsztrát kapcsolat során enzim-szubsztrát komplex alakul ki, ami aztán enzim-termék komplexszé alakul, végül a termék leválik.

Az enzimek elnevezése történhet hagyományosan (pepszin, tripszin) vagy tudományosan: az átalakuló anyag neve + -áz végződés (pl. lipáz, amiláz).

Az enzimeket működés szerint csoportosítjuk: hidroláz (hidrolízis), oxidoreduktáz (redoxi folyamatok), liáz (kötésbontás), transzferáz (atomcsoport átvitel). Felépítés szerint lehetnek egyszerűek (csak fehérje) vagy összetettek (koenzim vagy prosztetikus csoport tartalmú).

A koenzimek (pl. NAD+, NADP+) lazán kötődnek a fehérjéhez és hidrogénszállítást végeznek. A prosztetikus csoportok szorosan kötődnek az enzimhez.

Gyakorlati tipp: Az enzimek érzékenyek a hőmérséklet és pH változására - ezért fontos az optimális körülmények!

Enzimek a gyakorlatban

Az enzimek rendkívül érzékenyek a környezeti feltételekre: hőmérséklet, pH-érték és sugárzások mind befolyásolják működésüket.

Az enzimek hatásterületei széles körűek: részt vesznek a felépítő és lebontó folyamatokban, aktív transzportokban, valamint a sejtműködés szabályozásában.

A mindennapi életben sokfelé találkozunk enzimekkel. A mosóporokban lipázok távolítják el a zsírokat és olajokat, míg a proteázok a fehérjéket (vér, tojás, fű) bontják le.

A fogkrémekben lizozim enzim található, amely baktériumölő hatású. A kontaktlencse-tisztító folyadékokban proteáz enzimek bontják a fehérjéket. A húspuhító fűszersókban található enzimek a fehérjék bontásával teszik puhábbá a húst.

Az aktiválási energia az az energiamennyiség, ami egy mol aktivált komplex keletkezéséhez szükséges - az enzimek ezt csökkentik jelentősen.

Érdekes: Az enzimek nélkül a legtöbb életfunkció olyan lassan zajlana, hogy az élet lehetetlenné válna!